Pochodzenie biliproteiny ssaczej i przegrupowanie glukuronidu bilirubiny in vivo u szczurów.

W chorobie wątrobowo-żółciowej bilirubina staje się związana kowalencyjnie z albuminą surowicy, tworząc nieodłączny kompleks pigment-białko żółci (biliproteina). Aby wyjaśnić mechanizm powstawania biliprotein, zbadaliśmy skład pigmentu żółciowego krwi od zwierząt z cholestazą doświadczalną i przeprowadziliśmy badania porównawcze tempa tworzenia biliprotein in vivo i in vitro podczas inkubacji glukuronidów bilirubiny z albuminą. Podwiązanie dróg żółciowych u szczurów i świnek morskich doprowadziło do szybkiej akumulacji w krążeniu bilirubiny, heterogenicznych bilirubinowych estrów kwasu glukuronowego i biliproteiny, które migrowały wraz z albuminą na wysokosprawnej chromatografii cieczowej. Po usunięciu przeszkody biliproteina pozostała w krążeniu dłużej niż inne gatunki pigmentów żółciowych. Biliproteiny i heterogoniczne estry bilirubiny kwasu glukuronowego nie były tworzone u homozygotycznych szczurów Gunn z podwiązaniem dróg żółciowych, ale powstały, gdy glukuronidy bilirubiny inkubowano z surowicą szczurzą Sprague-Dawley lub albuminą surowicy ludzkiej w 37 ° C in vitro. Bilirubinowemu przegrupowaniu glukuronidu in vitro towarzyszyła nieenzymiczna hydroliza. Wnioskujemy, że tworzenie się biliproteiny in vivo jest prawdopodobnie nieenzymatyczne i sugeruje, że biliproteina ssaka jest utworzona przez acylową migrację bilirubiny z estru kwasu bilirubina-glukuronowego do nukleofilowego miejsca na albuminie.
[patrz też: kostniak leczenie, reporter augustowski, osteofitoza trzonów kręgowych ]